dr inż. Dominika Bystranowska

Email: dominika.bystranowska@pwr.edu.pl

Jednostka: Wydział Chemiczny » Katedra Biochemii, Biologii Molekularnej i Biotechnologii

ul. Gdańska 7/9, 50-344 Wrocław
bud. F-4, pok. C-18
tel. 71 320 6334

ORCID: 0000-0002-6745-5355

Konsultacje

Zainteresowania naukowe

Charakterystyka biochemiczna i strukturalna białek o potencjalnym znaczeniu fizjologicznym ze szczególnym uwzględnieniem białek wewnętrznie nieuporządkowanych;
Wpływ czynników zewnętrznych na zmianę konformacji przestrzennej białek; oddziaływania białko-ligand, białko-białko i białko-kwas nukleinowy;
Metody spektroskopowego obrazowania pojedynczych cząsteczek (smFRET, FCS), spektroskopia dichroizmu kołowego (CD), ultrawirowanie analityczne (AUC).

Najważniejsze publikacje z ostatnich lat

2023

Skorupska-Stasiak A., Bystranowska D., Tran J.B., Krężel A., Ożyhar A. Nesfatin-3 possesses divalent metal ion binding properties, which remain hidden in the nucleobindin-2 precursor protein (2023) Cell Commun. Signal. 21(1):165. DOI: 10.1186/s12964-023-01181-6
Sołtys K., Tarczewska A., Bystranowska D., Modulation of biomolecular phase behavior by metal ions (2023) Biochim. Biophy. Acta Mol. Cell Res. 1870(8):119567. DOI: 10.1016/j.bbamcr.2023.119567
Szefczyk M., Szulc N., Gąsior-Głogowska M., Bystranowska D., Żak A., Sikora A., Polańska O., Ożyhar A., Berlicki Ł., The application of the hierarchical approach for the construction of foldameric peptide self-assembled nanostructures (2023) Soft Matter. 19(21):3828-3840. DOI: 10.1039/d3sm00005b

2022

Lenda R., Padjasek M., Krężel A., Ożyhar A., Bystranowska D., Does one plus one always equal two? Structural differences between nesfatin-1, -2, and nesfatin-1/2 (2022) Cell Commun. Signal., 20(1):163. DOI: 10.1186/s12964-022-00980-7
Wieczorek E., Wygralak Z., Kędracka-Krok S., Bezara P., Bystranowska D., Dobryszycki P., Ożyhar A., Deep blue autofluorescence reflects the oxidation state of human transthyretin (2022) Redox Biology 56, pp. 102434. DOI: 10.1016/j.redox.2022.102434
Sołtys K., Tarczewska A., Bystranowska D., Sozańska N., Getting Closer to Decrypting the Phase Transitions of Bacterial Biomolecules (2022) Biomolecules, 12 (7) 907. DOI: 10.3390/biom12070907

2021

Bystranowska D., Skorupska A., Sołtys K., Padjasek M., Krężel A., Żak A., Kaus-Drobek M., Taube M., Kozak M., Ożyhar A., Nucleobindin-2 consists of two structural components: the Zn²⁺-sensitive N-terminal half, consisting of nesfatin-1 and -2, and the Ca²⁺-sensitive C-terminal half, consisting of nesfatin-3 (2021) Comput. Struct. Biotechnol. J. 19, pp. 4300-4318. DOI: doi.org/10.1016/j.csbj.2021.07.036
Skorupska A., Lenda R., Ożyhar A., Bystranowska D., The Multifaceted Nature of Nucleobindin-2 in Carcinogenesis (2021) Int J Mol Sci. 22 (11) 5687. DOI: doi.org/10.3390/ijms22115687

Wieczorek E., Kędracka-Krok S., Bystranowska D., Ptak M., Wiak K., Wygralak Z., Jankowska U., Ożyhar A.,Destabilisation of the structure of transthyretin is driven by Ca² (2021) Int J Biol Macromol. 166, pp. 409-423. DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2020.10.199

2020

Kolonko M., Bystranowska D., Taube M., Kozak M., Bostock M., Popowicz G., Ożyhar A., Greb-Markiewicz B., The intrinsically disordered region of GCE protein adopts a more fixed structure by interacting with the LBD of the nuclear receptor FTZ-F1 (2020) Cell Commun Signal. 18(1):180. DOI: 10.1186/s12964-020-00662-2
Skorupska A., Bystranowska D., Dąbrowska K., Ożyhar A., Calcium ions modulate the structure of the intrinsically disordered Nucleobindin-2 protein (2020) International Journal of Biological Macromolecules, 154, pp. 1091-1104. DOI: doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2020.03.110

2018

Chinnaraj M., Chen Z., Pelc L.A., Grese Z., Bystranowska D., Di Cera E., Pozzi N., Structure of prothrombin in the closed form reveals new details on the mechanism of activation (2018) Scientific Reports, 8, art. no. 2945. DOI: 10.1038/s41598-018-21304-1

2017

Kozłowska M., Tarczewska A., Jakób M., Bystranowska D., Taube M., Kozak M., Czarnocki-Cieciura M., Dziembowski A., Orłowski M., Tkocz K., Ożyhar A., Nucleoplasmin-like domain of FKBP39 from Drosophila melanogaster forms a tetramer with partly disordered tentacle-like C-terminal segments (2017) Scientific Reports, 7, art. no. 40405. DOI: 10.1038/srep40405

2016

Pozzi N., Bystranowska D., Zuo X., Di Cera E., Structural architecture of prothrombin in solution revealed by single molecule spectroscopy (2016) Journal of Biological Chemistry, 291 (35), pp. 18107-18116. DOI: 10.1074/jbc.M116.738310

2012

Bystranowska D., Siejda B., Ożyhar A., Kochman M., The dityrosine cross-link as an intrinsic donor for assembling FRET pairs in the study of protein structure (2012) Biophysical Chemistry, 170, pp. 1-8. DOI: 10.1016/j.bpc.2012.07.001

Wydział Chemiczny