dr inż. Dominika Bystranowska
ul. Gdańska 7/9, 50-344 Wrocław
bud. F-4, pok. C-18
tel. 71 320 6334
ORCID: 0000-0002-6745-5355
Konsultacje
- poniedziałek, godz. 9:30-11:30; piątek, godz. 9:00-11:00
Zainteresowania naukowe
- Charakterystyka biochemiczna i strukturalna białek o potencjalnym znaczeniu fizjologicznym ze szczególnym uwzględnieniem białek wewnętrznie nieuporządkowanych;
- Wpływ czynników zewnętrznych na zmianę konformacji przestrzennej białek; oddziaływania białko-ligand, białko-białko i białko-kwas nukleinowy;
- Metody spektroskopowego obrazowania pojedynczych cząsteczek (smFRET, FCS), spektroskopia dichroizmu kołowego (CD), ultrawirowanie analityczne (AUC).
Najważniejsze publikacje z ostatnich lat
2024
-
Lenda R., Zhukova L., Ożyhar A., Bystranowska D. Deciphering the dual nature of nesfatin-1: a tale of zinc ion's Janus-faced influence, (2024) Cell Communication and Signaling, 22(1), 298. DOI: 10.1186/s12964-024-01675-x
2023
2022
- Wieczorek E., Wygralak Z., Kędracka-Krok S., Bezara P., Bystranowska D., Dobryszycki P., Ożyhar A., Deep blue autofluorescence reflects the oxidation state of human transthyretin (2022) Redox Biology 56, pp. 102434. DOI: 10.1016/j.redox.2022.102434
- Sołtys K., Tarczewska A., Bystranowska D., Sozańska N., Getting Closer to Decrypting the Phase Transitions of Bacterial Biomolecules (2022) Biomolecules, 12 (7) 907. DOI: 10.3390/biom12070907
2021
- Bystranowska D., Skorupska A., Sołtys K., Padjasek M., Krężel A., Żak A., Kaus-Drobek M., Taube M., Kozak M., Ożyhar A., Nucleobindin-2 consists of two structural components: the Zn2+-sensitive N-terminal half, consisting of nesfatin-1 and -2, and the Ca2+-sensitive C-terminal half, consisting of nesfatin-3 (2021) Comput. Struct. Biotechnol. J. 19, pp. 4300-4318. DOI: doi.org/10.1016/j.csbj.2021.07.036
2020
-
Cell Commun Signal. 18(1):180. DOI: 10.1186/s12964-020-00662-2
- Skorupska A., Bystranowska D., Dąbrowska K., Ożyhar A., Calcium ions modulate the structure of the intrinsically disordered Nucleobindin-2 protein (2020) International Journal of Biological Macromolecules, 154, pp. 1091-1104. DOI: doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2020.03.110
2018
-
Chinnaraj M., Chen Z., Pelc L.A., Grese Z., Bystranowska D., Di Cera E., Pozzi N., Structure of prothrombin in the closed form reveals new details on the mechanism of activation (2018) Scientific Reports, 8, art. no. 2945. DOI: 10.1038/s41598-018-21304-1
2017
- Kozłowska M., Tarczewska A., Jakób M., Bystranowska D., Taube M., Kozak M., Czarnocki-Cieciura M., Dziembowski A., Orłowski M., Tkocz K., Ożyhar A., Nucleoplasmin-like domain of FKBP39 from Drosophila melanogaster forms a tetramer with partly disordered tentacle-like C-terminal segments (2017) Scientific Reports, 7, art. no. 40405. DOI: 10.1038/srep40405
2016
- Pozzi N., Bystranowska D., Zuo X., Di Cera E., Structural architecture of prothrombin in solution revealed by single molecule spectroscopy (2016) Journal of Biological Chemistry, 291 (35), pp. 18107-18116. DOI: 10.1074/jbc.M116.738310