Logowanie

 

Wydział Chemiczny

dr hab. inż. Elżbieta Wieczorek

Email: elzbieta.wieczorek@pwr.edu.pl

Jednostka: Wydział Chemiczny » Katedra Biochemii, Biologii Molekularnej i Biotechnologii

Elżbieta Wieczorekul. Gdańska 7/9, Wrocław
bud. F-4, pok. C-16
tel. 71 320 6226

 

Zainteresowania naukowe

Obiekt badawczy: ludzka transtyretyna – białko transportujące hormony tarczycy i retinol.

Inne funkcje: ochronna rola w układzie nerwowym, w tym w chorobach neurodegeneracyjnych, regulacja metabolizmu glukozy, zaangażowana w procesy autofagii i angiogenezy, wrażliwa na stres oksydacyjny

Patogeneza: niestabilne formy transtyretyny tworzą amyloid co prowadzi do amyloidopatii i kardiomyopatii, zaangażowana w patogenezę chorób sercowo-maczyniowych i chrzęstno-szkieletowych

Kierunki badawcze:

Badanie zależności pomiędzy strukturą a funkcją transtyretyny, w tym zmian prowadzących do powstawania amyloidu;

Badanie modyfikacji potranslacyjnych transtyretyny, w szczególności zmian oksydacyjnych zachodzących w procesie starzenia lub indukowanych promieniowaniem elektromagnetycznym


Najważniejsze publikacje z ostatnich lat

  • Wieczorek E, Wygralak Z, Kędracka-Krok S, Bezara P, Bystranowska D, Dobryszycki P, Ożyhar A. Deep blue autofluorescence reflects the oxidation state of human transthyretin. Redox Biol. 2022 Aug 9;56:102434. doi: 10.1016/j.redox.2022.102434. Epub ahead of print. PMID: 35987087; PMCID: PMC9411673.
  • Wieczorek, E.; Ożyhar, A. Transthyretin: From structural stability to osteoarticular and cardiovascular diseases. Cells 2021, 10, doi:10.3390/cells10071768.
  • Wieczorek, E.; Bezara, P.; Ożyhar, A. Deep blue autofluorescence reveals the instability of human transthyretin. J. Biol. Macromol. 2021, 191, 492–499, doi:10.1016/j.ijbiomac.2021.09.107.
  • Wieczorek, E.; Kędracka-Krok, S.; Bystranowska, D.; Ptak, M.; Wiak, K.; Wygralak, Z.; Jankowska, U.; Ożyhar, A. Destabilisation of the structure of transthyretin is driven by Ca2+. Int. J. Biol. Macromol. 2021, 166, 409–423, doi:10.1016/j.ijbiomac.2020.10.199.
  • Wieczorek, E.; Chitruń, A.; Ożyhar, A. Destabilised human transthyretin shapes the morphology of calcium carbonate crystals. Biophys. Acta - Gen. Subj. 2019, 1863, 313–324, doi:10.1016/j.bbagen.2018.10.017.
  • Wieczorek E., Kędracka-Krok S., Sołtys K., Jankowska U., Hołubowicz R., Seliga J., Ożyhar A., Is Transthyretin a Regulator of Ubc9 SUMOylation? PLoS One. 2016 Aug 8;11(8):e0160536.
  • Seliga J., Bielska K., Wieczorek E., Orłowski M., Niedenthal R., Ożyhar A., Multidomain sumoylation of the ecdysone receptor (EcR) from Drosophila melanogaster. J Steroid Biochem Mol Biol. 2013 Nov;138:162-73.
  • Bielska K., Seliga J., Wieczorek E., Kędracka-Krok S., Niedenthal R., Ożyhar A., Alternative sumoylation sites in the Drosophila nuclear receptor Usp. J Steroid Biochem Mol Biol. 2012 Nov;132(3-5):227-38.
  • Wieczorek E., Lin Z., Perkins E.B., Law D.J., Merchant J.L., Zehner Z.E., The zinc finger repressor, ZBP-89, binds to the silencer element of the human vimentin gene and complexes with the transcriptional activator, Sp1. J Biol Chem. 2000 Apr 28;275(17):12879-88.
  • Wieczorek E., Brand M., Jacq X. and Tora L., Function of TAF II – containing complexes without TBP in transcription by RNA polymerase II. Nature 1998 May 14; 393: 187-191.

 

Publikacje w bazie DONA

Politechnika Wrocławska © 2024

Nasze strony internetowe i oparte na nich usługi używają informacji zapisanych w plikach cookies. Korzystając z serwisu wyrażasz zgodę na używanie plików cookies zgodnie z aktualnymi ustawieniami przeglądarki, które możesz zmienić w dowolnej chwili. Ochrona danych osobowych »

Akceptuję